靜電相互作用在酶催化、蛋白質-蛋白質相互作用、蛋白質-DNA/RNA相互作用和H+的轉移等生物反應過程中起到重要作用,但絕大多數(shù)蛋白質都是在細胞中執(zhí)行其功能,復雜細胞環(huán)境可以動蛋白質的靜電相互作用。
  近日,中國科學院青島生物能源與過程研究所蛋白質設計研究組研究員姚禮山團隊在細胞內(nèi)原位定量測量蛋白質靜電相互作用研究中取得進展,應用核磁共振技術和雙突變循環(huán)(double? mutational cycle,DMC)方法,測量了細胞內(nèi)IgG結合蛋白質GB3中的8對電荷相互作用,并與在胞外條件測量的結果進行比較。研究表明,蛋白質GB3中5對電荷的靜電相互作用沒有明顯變化,另外3對電荷的靜電相互作用減弱了70%以上。進一步研究表明,細胞內(nèi)蛋白質靜電相互作用強弱與蛋白質折疊轉移自由能有關,折疊態(tài)和解折疊態(tài)的轉移自由能都影響細胞內(nèi)蛋白質靜電相互作用,盡管后者通常比前者的影響更大。研究結果凸顯了在細胞內(nèi)直接研究蛋白質相互作用和蛋白質功能的重要性。
  相關成果發(fā)表在Journal of the American Chemical Society上。研究得到國家重點研發(fā)計劃、國家自然科學基金、山東省人才項目、中科院青促會項目和山東能源研究院科研創(chuàng)新基金等項目支持。
青島能源所實現(xiàn)細胞內(nèi)蛋白質靜電相互作用的直接測量-肽度TIMEDOO
在胞外條件和細胞內(nèi)測量的GB3電荷對之間靜電相互作用的相關性
來源:中科院